Perpustakaan Digital ITB

Human Beta Defensin 3 (HBD3) merupakan peptida antimikroba yang diduga memiliki konformasi native berupa dimer. Pada penelitian ini dilakukan dimerisasi dan simulasi protein HBD3 dalam air. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk merancang struktur dimer HBD3 yang mendekati konformasi native-nya dan menentukan stabilitas dari struktur dimer HBD3 yang diperoleh. Dimerisasi struktur monomer HBD3 (kode PDB: 1KJ6, model ke-1) telah dilakukan menggunakan perangkat lunak SymmDock. Melalui analisis konformasi meliputi orientasi dimer, panjang ikatan hidrogen pada antarmuka lembar-Beta2, dan energi potensial dimer diperoleh sebuah kandidat struktur dimer dinamai HBD3WT (Gln29[Beta2,I]-Gln29[beta2,II]: 12,34 A). Untuk menemukan konformasi dimer terbaik, dilakukan modifikasi jarak antarmonomer pada kandidat HBD3WT sehingga diperoleh struktur HBD3HN dan HBD3N (Gln29[beta2,I]-Gln29[beta2,II]: 6,6 dan 2,53 A). Simulasi dinamika molekul terhadap ketiga struktur dilakukan pada suhu 300 dan 310 K. Melalui analisis Root Mean Square Deviation (RMSD), Root Mean Square Fluctuation (RMSF), stabilitas struktur sekunder, Solvent Accessible Surface Area (SASA), interaksi antarresidu penstabil monomer (Ile30-Tyr10, Arg17-Cys41, Ala19-Lys39, Arg42-Glu28, dan Cys40-Ile30) dan dimer (Gln29[Beta2,I]-Gln29[Beta2,II]) diperoleh struktur HBD3N sebagai struktur dimer HBD3 terbaik.