Protein Light Subunit Mushroom Tyrosinase (LSMT) menyerupai lektin ditemukan pada
proses penguraian struktur tyrosinase jamur kancing Agaricus bisporus. Protein ini
memiliki struktur homolog dengan Ricin-B dari jamur Clitocybe nebularis (CNL, ID PDB
3NBE) dan HA-33 dari Clostridium botulinum (HA-33, ID PDB 3AH2). Kedua jenis
protein ini dikenal memiliki kemampuan mengenali gugus gula pada permukaan sel epitel
usus dan mampu menghambat proses pembiakan sel kanker payudara. Kelebihan kedua
struktur homolog tersebut menjadikan protein LSMT memiliki prospek yang baik untuk
dikembangkan sebagai pembawa obat (Drug Carrier) dan juga didukung oleh kemampuan
LSMT untuk bertahan dari reaksi imun tubuh.
Studi ini difokuskan pada investigasi awal terhadap interaksi antara molekul mannose dan
LSMT menggunakan molekular doking dan ONIOM (our Own N-layered Integrated
molecular Orbitals and molecular Mechanics). Hasil molekular doking mengungkapkan
tiga kemungkinan posisi pengikatan, dimana yang pertama menyerupai area pengikatan
gula dari struktur homolognya (HA-33 atau CNL) dan area kedua berada di antarmuka
(interface) dari sub unit tyrosinase. Posisi lainnya merupakan penemuan area pengikatan
baru yang melibatkan lima residu asam amino. Hasil kalkulasi interaksi energi terhadap
lima kompleks mannose-residu dengan metode pemotongan residu asam amino lainnya dan
penetapan atom rantai peptida dengan sepenuhnya menggunakan teori fungsi kerapatan
menunjukkan bahwa interaksi pada cincin C2 pyranose mannose terjadi dengan residu
Glu86. Namun, interaksi pada kompleks tersebut memiliki energi paling tidak stabil dan
terjadi di atom rantai peptida Glu86. Kalkulasi menggunakan ONIOM yang melibatkan
keseluruhan sistem memperbaiki hasil kalkulasi tersebut ditandai dengan menunjukkan
energi kompleks paling stabil.