Protein halofilik memaksimalkan stabilitas dan menunjukkan aktivitas yang kuat
pada konsentrasi garam yang tinggi. Pemahaman terhadap mekanisme adaptasi
halofilik khususnya pengaruh garam terhadap fungsi, folding, dan kelarutan adalah
penting, karena halofilik memiliki potensi untuk aplikasi di bidang industri bioteknologi.
Kami mengeksplorasi sifat-sifat protein halofilik melalui analisis struktur
di tingkat primer, sekunder dan tersier. Pada tingkat primer, kami membandingkan
komposisi asam amino protein halofilik dengan protein non-halofilik yang homolog.
Komposisi dari pembentukan helix, sheet, dan coil dianalisis pada tingkat sekunder.
Kami juga menghitung komposisi dari residu polar dan non-polar, solvent accessible
surface area, jumlah jembatan garam dan radius girasi untuk memberikan informasi
lebih dalam mengenai sifat-sifat protein halofilik pada tingkat tersier. Sebagai
tambahan, kami melakukan komparasi yang sistematik antara protein mesofilik
dan halofilik terhadap kandungan berbagai tipe klaster asam amino. Teori spektra
graf digunakan untuk mendeteksi klaster tersebut pada protein. Sebagai hasilnya,
kami menemukan bahwa halofilik dikarakterisasikan dengan rendahnya komposisi
Cys, banyaknya jumlah helix dan sheet, dan permukaan inti elektrostatiknya lebih
mudah diakses oleh pelarut daripada permukaan inti hidrofobiknya. Dari analisis
klaster asam amino, kami menemukan bahwa secara rata-rata, jumlah klaster yang
terdapat pada mesofilik lebih banyak daripada protein halofilik. Namun, walaupun
jumlah klasternya sedikit, jumlah residu hidrofobik pada halofilik lebih banyak yang
membentuk klaster dibandingkan dengan mesofilik, begitu juga residu aromatiknya,
terutama pada interaksi yang tinggi. Hal ini mengindikasikan bahwa inti hidrofobik
dan aromatik dari halofilik lebih kuat, khususnya residu-residu yang memiliki
interaksi yang tinggi, dan oleh karena itu, mereka berperan di dalam haloadaptasi