digilib@itb.ac.id +62 812 2508 8800

Protein halofilik memaksimalkan stabilitas dan menunjukkan aktivitas yang kuat pada konsentrasi garam yang tinggi. Pemahaman terhadap mekanisme adaptasi halofilik khususnya pengaruh garam terhadap fungsi, folding, dan kelarutan adalah penting, karena halofilik memiliki potensi untuk aplikasi di bidang industri bioteknologi. Kami mengeksplorasi sifat-sifat protein halofilik melalui analisis struktur di tingkat primer, sekunder dan tersier. Pada tingkat primer, kami membandingkan komposisi asam amino protein halofilik dengan protein non-halofilik yang homolog. Komposisi dari pembentukan helix, sheet, dan coil dianalisis pada tingkat sekunder. Kami juga menghitung komposisi dari residu polar dan non-polar, solvent accessible surface area, jumlah jembatan garam dan radius girasi untuk memberikan informasi lebih dalam mengenai sifat-sifat protein halofilik pada tingkat tersier. Sebagai tambahan, kami melakukan komparasi yang sistematik antara protein mesofilik dan halofilik terhadap kandungan berbagai tipe klaster asam amino. Teori spektra graf digunakan untuk mendeteksi klaster tersebut pada protein. Sebagai hasilnya, kami menemukan bahwa halofilik dikarakterisasikan dengan rendahnya komposisi Cys, banyaknya jumlah helix dan sheet, dan permukaan inti elektrostatiknya lebih mudah diakses oleh pelarut daripada permukaan inti hidrofobiknya. Dari analisis klaster asam amino, kami menemukan bahwa secara rata-rata, jumlah klaster yang terdapat pada mesofilik lebih banyak daripada protein halofilik. Namun, walaupun jumlah klasternya sedikit, jumlah residu hidrofobik pada halofilik lebih banyak yang membentuk klaster dibandingkan dengan mesofilik, begitu juga residu aromatiknya, terutama pada interaksi yang tinggi. Hal ini mengindikasikan bahwa inti hidrofobik dan aromatik dari halofilik lebih kuat, khususnya residu-residu yang memiliki interaksi yang tinggi, dan oleh karena itu, mereka berperan di dalam haloadaptasi