Perpustakaan Digital ITB

Lipase (asilgliserol hidrolase, EC 3.1.1.3) merupakan enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis ester dari triasilgliserida dan asam lemak rantai panjang. Saat ini lipase banyak digunakan dalam berbagai industri seperti detergen, makanan, obat-obatan, dan sintesis senyawa kimia baru. Banyaknya aplikasi lipase menuntut adanya sumber baru enzim ini. Pada penelitian sebelumnya beberapa bakteri termofilik yang memiliki aktivitas lipase cukup tinggi telah diisolasi dari tempat pembuatan kompos Pasir Impun, dua diantaranya dinamakan PI6A dan PI13C. Dari kurva pertumbuhan pada penelitian ini diperoleh laju pertumbuhan PI6A = 0,131 OD/jam dan PI13C = 0,090 OD/jam, seta pertumbuhan maksimum PI6A ODmax = 1,380 dan PI13C ODmax = 1,419. Bentuk morfologi dan pengujian pewarnaan menunjukkan bahwa isolat Pasir Impun merupakan bakteri Gram-positif yang berbentuk basil. Atas dasar dua daerah lestari oxyanion region dan active site, primer FP9 dan RP7 dirancang untuk mengamplifikasi fragmen gen lipase. Elektroforegram gel agarosa dari hasil PCR pada suhu penempelan 48oC memperlihatkan ukuran fragmen yang sejajar dengan 200 pasang basa (pb) dari marka DNA pUC19/HinfI. Hasil BLASTn menunjukkan bahwa urutan nukleotida dari fragmen PI6A yang diperoleh memiliki kemiripan 99% dengan urutan nukleotida pengkode lipase termostabil dari Bacillus licheniformis. Dengan demikian fragmen lipase PI6A yang merupakan fragmen gen lipase termostabil telah berhasil diamplifikasi. Hasil penelitian ini diharapkan dapat dijadikan acuan untuk merancang penelitian lanjutan guna mendapatkan gen lipase utuh dari kedua isolat Pasir Impun.