Cover_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Bab 1_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Bab 2_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Bab 3_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Bab 4_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Bab 5_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Bab 6_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Pustaka_Virgi Anisa Abdillah
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Terbatas  yana mulyana
» Gedung UPT Perpustakaan
Cu,Zn superoksida dismutase Citrus limon (SOD_Cl) merupakan antioksidan dan berpotensi menjadi
agen terapeutik untuk mengatasi kondisi stres oksidatif. SOD_Cl stabil pada rentang pH yang lebar
dan tahan terhadap proteolisis enzim tripsin dan kimotripsin sehingga dapat menjadi kandidat
protein terapeutik untuk penghantaran per oral maupun topikal. SOD_Cl aktif dalam bentuk
monomer dan dimer, dengan dimer memiliki aktivitas 65% lebih tinggi dibandingkan bentuk
monomernya. Penelitian ini bertujuan untuk mempelajari hubungan dimerisasi dan aktivitas serta
ketahanan terhadap proteolisis tripsin dan kimotripsin secara in silico. Analisis interaksi residu
disekitar sisi aktif dan residu di antarmuka dimer dilakukan menggunakan program Coot dan SpotOn.
Ketahanan struktur SOD_Cl terhadap proteolisis diprediksi dari nilai Solvent Accessible Surface Area
(SASA), B-factor, dan struktur sekunder situs pemotongan protease. Hasil menunjukkan bahwa
geometri sisi aktif distabilkan oleh residu asam amino Gly43, Gly60, Gly81, Gly123, Gly140, dan
Gly137. Interaksi di antarmuka dimer SOD_Cl dibentuk oleh ikatan hidrogen dan interaksi
hidrofobik. Residu di antarmuka dimer diprediksi bukan merupakan bagian sisi aktif SOD_Cl.
Interaksi hidrofobik pada antarmuka dimer mempengaruhi geometri sisi aktif agar optimal dan
menjaga stabilitas enzim. Pada SOD_Cl terdapat 9 situs pemotongan tripsin dan 23 situs
pemotongan kimotripsin. Struktur SOD_Cl tahan terhadap proteolisis tripsin dan kimotripsin karena
aksesibilitas ke situs pemotongan dan fleksibilitas struktur yang rendah.