Perpustakaan Digital ITB

Pandemi coronavirus disease 2019 (COVID-19) telah merenggut banyak nyawa di hampir di seluruh dunia. Penyakit yang disebabkan oleh severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) ini termasuk ke dalam penyakit infeksi menular dengan transmisibilitas tinggi. Genomenya mengkode protein struktural seperti protein spike (S), membran (M), envelope (E), dan nukleokapsid (N). Menurut beberapa penelitian global, gen N memiliki jumlah mutasi tertinggi ketiga di antara protein SARS-CoV-2 lainnya. Protein N berperan dalam mengikat RNA pada proses packaging. Dengan membuat obat antiviral yang menargetkan proses pengikatan RNA, replikasi virus dapat dihambat. Namun, penelitian tentang analisis varian gen nukleokapsid di Indonesia masih sangat terbatas. Oleh karena itu, penelitian ini bertujuan untuk menganalisis varian sekuens gen nukleokapsid SARS-CoV-2 khususnya pada pasien COVID-19 di Jawa Barat, Indonesia dengan menentukan kekerabatan sampel terhadap sekuens SARS-CoV-2 di dunia dan memprediksi struktur sekunder proteinnya. Sampel swab orofaring-nasofaring yang diperoleh dari Laboratorium Kesehatan Provinsi Jawa Barat diamplifikasi dengan metode polymerase chain reaction (PCR) dan dibaca dengan metode sekuensing Sanger. Dari dua sampel yang diuji, didapatkan tiga mutasi, yaitu mutasi R203K/G204R dan A211S pada sampel pertama dan S193I pada sampel kedua, serta satu nukleotida ambigu hasil bacaan sekuensing Sanger. Berdasarkan sekuens dari GISAID, mutasi R203K/G204R merupakan mutasi gen nukleokapsid yang paling umum terjadi di Indonesia, sedangkan mutasi S193I berada pada urutan ketiga. Mutasi A211S merupakan mutasi novel yang belum pernah dilaporkan. Analisis filogenetik mengelompokkan sampel pertama dengan 11 sekuens Indonesia lain yang mengalami mutasi R203K/G204R dan sampel kedua dengan 8 sekuens Indonesia lain yang mengalami mutasi S193I. Pada 178 sekuens yang digunakan untuk analisis filogenetik, tidak ditemukan mutasi A211S yang lain. Protein nukleokapsid pada kedua sampel memiliki lebih banyak struktur beta strand dibandingkan dengan protein wild-type. Struktur beta strand diketahui bersifat lebih rigid, sehingga dapat mengurangi fleksibilitas protein.