Perpustakaan Digital ITB

Peptida adalah biomolekul yang terdiri dari asam-asam amino yang berikatan melalui gugus amida. Peptida dan turunannya telah dilaporkan mampu melakukan penataan mandiri (self assembly) membentuk tabung nano, misel, atau vesikel. Struktur nano yang dihasilkan dapat dikendalikan oleh kondisi lingkungan seperti pH dan ion Ca2+. Peptida dan turunannya juga mampu membentuk emulsi dengan molekul-molekul hidrofobik sehingga berpotensi diaplikasikan dalam enhanced oil recovery (EOR). Peptida mudah didegradasi oleh tubuh dan tidak beracun sehingga dapat digunakan sebagai pembawa obat dan sebagai senyawa tambahan bioaktif dalam industri makanan. Meskipun memiliki potensi yang sangat besar, kajian teoritis dan komputasi terhadap peptida dan turunannya masih sangat terbatas. Simulasi dinamika molekul adalah metode yang dapat digunakan untuk mengkaji dan memprediksi kemampuan peptida melakukan penataan mandiri dan kemampuan emulsifikasi dalam skala mikroskopis. Oleh karena itu, penelitian ini berfokus pada prediksi kemampuan emulsifikasi dan penataan mandiri peptida surfaktan, serta faktor-faktor yang mempengaruhinya. Dua kelompok peptida, X6D dan X6D2 (X mewakili variasi residu glisin, alanin, valin, leusin, dan isoleusin) diprediksi kemampuan mengemulsi molekul dekana menggunakan simulasi dinamika molekul. Setiap jenis variasi residu dikarakterisi berdasarkan nilai indeks hidropati yang menggambarkan sifat hidrofobik/hidrofilik dari setiap residu. Simulasi dijalankan menggunakan perangkat lunak GROMACS dengan fungsi energi potensial MARTINI. Sistem simulasi dikonstruksi sehingga terdiri dari 100 molekul peptida, 20 molekul dekana, ion penetral, molekul antibeku, dan air. Simulasi dijalankan pada suhu 298 K pada tekanan 1 atm selama 1 ?s. Hasil simulasi dianalisis secara visual dan secara kualitatif dengan menganalisis jumlah kontak yang terbentuk selama simulasi. Validasi metode dilakukan dengan simulasi peptida A6K dan membandingkan hasil yang diperoleh dengan hasil spektroskopi FTIR dan SSNMR yang telah dilaporkan sebelumnya. Simulasi peptida A6K mereproduksi pembentukan struktur sekunder untai-? yang telah dilaporkan sebelumnya dari hasil spektroskopi FTIR dan SSNMR sehingga memvalidasi penggunaan metode simulasi dinamika molekul. Hasil simulasi menunjukkan bahwa hanya peptida dengan residu yang memiliki indeks hidropati ? 3,8 (valin, leusin, dan isoleusin) mampu membentuk emulsi dengan molekul dekana. Analisis jumlah kontak molekul dekana dengan peptida menunjukkan bahwa peptida dengan residu leusin dan isoleusin dapat membentuk emulsi lebih cepat dengan jumlah kontak (? 45) yang lebih banyak dibandingkan peptida dengan residu valin (? 30). Hal ini menunjukkan bahwa semakin panjang rantai samping, semakin banyak kontak yang dapat terbentuk dengan molekul dekana. Analisis visual menunjukkan bahwa emulsi terbentuk melalui pembentukan miselmisel kecil yang kemudian bergabung membentuk struktur yang lebih besar. Jumlah residu aspartat tidak berpengaruh signifikan terhadap kemampuan peptida membentuk emulsi namun berpengaruh pada bentuk emulsi yang terbentuk. Emulsi yang terbentuk oleh peptida dengan satu residu aspartat berbentuk misel sedangkan peptida dengan dua residu aspartat berbentuk tabung (kecuali peptida dengan residu valin tetap berbentuk misel). Meskipun tidak membentuk emulsi, peptida dengan residu alanin dan glisin mampu membentuk struktur sekunder untai-?. Peptida dengan residu glisin mampu membentuk struktur yang lebih teratur. Penambahan residu aspartat merusak keteraturan struktur untai-? yang terbentuk. Penelitian ini menunjukkan bahwa kemampuan emulsi peptida sangat dipengaruhi oleh hidropatisitas residu-residu yang membentuk bagian “ekor” dari surfaktan. Bagian “kepala” surfaktan berpengaruh dalam penentuan bentuk geometri emulsi atau penataan mandiri yang terbentuk. Hasil penelitian ini diharapkan dapat membantu dalam mendesain peptida untuk diaplikasikan sebagai molekul pembawa obat atau pengemulsi dalam proses EOR.