digilib@itb.ac.id +62 812 2508 8800


COVER SUHARTA (NIM 10504073)
Terbatas  Latifa Noor
» Gedung UPT Perpustakaan

BAB1 SUHARTA (NIM 10504073)
Terbatas  Latifa Noor
» Gedung UPT Perpustakaan

BAB2 SUHARTA (NIM 10504073)
Terbatas  Latifa Noor
» Gedung UPT Perpustakaan

BAB3 SUHARTA (NIM 10504073)
Terbatas  Latifa Noor
» Gedung UPT Perpustakaan

BAB4 SUHARTA (NIM 10504073)
Terbatas  Latifa Noor
» Gedung UPT Perpustakaan

BAB5 SUHARTA (NIM 10504073)
Terbatas  Latifa Noor
» Gedung UPT Perpustakaan

PUSTAKA SUHARTA (NIM 10504073)
PUBLIC Latifa Noor

Mekanisme protein folding merupakan masalah penting dalam biokimia yang terkait dengan fungsi protein tersebut. Mekanisme folding dapat dipelajari pada tingkat molekul melalui simulasi unfolding dengan asumsi jalur folding merupakan kebalikan dari jalur unfolding. Pada penelitian ini protein L domain B1 dari Peptostreptococcus magnus digunakan sebagai model untuk dipelajari proses foldingnya. Simulasi unfolding protein L dilakukan pada 400 K dan 500 K dalam air dan urea 8 M. Hasil simulasi menunjukan proses unfolding dalam urea 8 M dan air pada 500 K berlangsung dengan mekanisme yang mirip, dimana unfolding diawali dengan destabilisasi pada sebuah B-hairpin di daerah C terminal. Sedangkan pada 400 K, unfolding hanya terjadi dalam denaturan urea 8 M. Unfolding berlangsung cepat ketika terjadi pemutusan interaksi penstabil pada residu faktor kestabilan, yaitu interkasi hidrogen pada substruktur B-pararel. Dari hasil simulasi juga ditemukan bahwa mekanisme unfolding mengikuti two state transitions. Berdasarkan mekanisme unfoldingnya disarankan bahwa mekanisme folding protein L mengikuti model nucleation condensation. Dengan demikian simulasi ini dapat memberikan gambaran lebih dalam mekanisme folding dan unfolding protein L pada tingkat molekul.